311

Проведено исследование ИК спектров липаз из различных источников: панкреатическая свиная липаза (LPP); липаза из дрожжей рода Сandida (LCC); липаза растительного происхождения из проростков пшеницы (LWG), а также их смесей с наночастицами серебра, покрытых PEG (AgPEG). Проведено отнесение обнаруженных полос поглощений в ИК спектрах исследуемых объектов к соответстуюшим колебаниям. Полученные результаты показывают, что все максимумы в ИК-спектрах для образцов свободных липаз и липаз с AgPEG совпадают по длине волны, различия заключаются в интенсивности пиков поглощения.

 

  • Web Address
  • DOI
  • Date of creation in the UzSCI system 14-12-2019
  • Read count 292
  • Date of publication 09-09-2019
  • Main LanguageRus
  • Pages84-91
Ўзбек

Ҳар хил манбалар липазларининг ИҚ спектрлари ўрганилди: панкреатик чўчқа липазаси (LPP); Candida оиласининг хамиртурушидан олинган липаза (LCC); буғдой кўчатидан олинган ўсимлик липазлари (LWG) ва уларнинг PEG (АgPEG) билан қопланган кумуш нанозаррали аралашмалари. Тадқиқ этилган объектларнинг ИҚ спектрларида кузатилган ютилиш соҳалари тегишли тебранишларга мослиги аниқланди. Натижалар эркин липазалар ва липазаларнинг AgPEG билан аралашмаси ИҚ спектрида максимумларнинг тўлқин узунлиги бўйича мослигини, фарқ ютилиш чўққиларининг интенсивлигида эканлигини кўрсатади.

 

Русский

Проведено исследование ИК спектров липаз из различных источников: панкреатическая свиная липаза (LPP); липаза из дрожжей рода Сandida (LCC); липаза растительного происхождения из проростков пшеницы (LWG), а также их смесей с наночастицами серебра, покрытых PEG (AgPEG). Проведено отнесение обнаруженных полос поглощений в ИК спектрах исследуемых объектов к соответстуюшим колебаниям. Полученные результаты показывают, что все максимумы в ИК-спектрах для образцов свободных липаз и липаз с AgPEG совпадают по длине волны, различия заключаются в интенсивности пиков поглощения.

 

English

Infrared (IR) spectroscopy, as one of the most powerful and well-known experimental techniques, is traditionally used to analyze the structure of polypeptides and proteins. In this study in the field of IR-spectroscopy, it is possible with high accuracy to analyze the secondary structure of a protein, evaluate conformational changes, structural dynamics, and also examine the stability of proteins.

The IR spectra of lipases were studied from various sources: pancreatic porcine lipase (LPP); lipase from yeast of the genus Candida (LCC); plant lipase from wheat seedlings (LWG), as well as their mixtures with silver nanoparticles coated with PEG (AgPEG). The results show that the main differences in the IR-spectra of free lipases and lipases with AgPEG are in the intensity of the absorption peaks.

When comparing the IR spectra of free lipase LCC and LCC with AgPEG, one can observe both differences and similarities. Thus, in the region of absorption of 3400–3200 cm – 1 of free lipase, the maximum on the scale of absorption is higher than that of AgPEG LCC. In the absorption region of 2941-2938 cm-1, the opposite situation is observed; in AgPEG LCC, the maximum is higher than that of free LCC. The maxima in the region of 1634–1645 cm – 1, 1403–1409 cm – 1, 900–650 cm – 1 for LCC and LCC AgPEG have similar absorption values. In the absorption region of 1220–1020 cm – 1, LCC with AgPEG has a maximum value on the absorption scale lower than that of free LCC.

When comparing the IR spectra of free LPP and LPP with AgPEG, the differences are even greater. In the absorption region of 3400–3200 cm – 1 and 1402 cm – 1, in free lipase, the absorption maximum is higher than that of LPP with AgPEG. The maxima in the region of 1635-1634 cm-1 have similar absorption values for free LPP and LPP with AgPEG. In the absorption region of 1060 cm-1, the opposite situation is observed; the maximum for LPP with AgPEG is higher than that of free LPP. Close values of the maxima are observed in the absorption region of 997–994 cm – 1 for both LPP and LPP with AgPEG.

In the IR spectra of free lipase obtained from wheat seedlings (LWG), as well as LWG with AgPEG in the absorption region of 3400-3200 cm-1, 1636-1635 cm-1,1559-1558 cm-1, 1457-1457 cm-1, 1403-1402 cm-1, 1100 cm-1, 530 cm-1 in the free lipase LWG, the maximum value is lower than that of the LWG with AgPEG.

№ Name of reference
1 1. Герцберг Г. Колебательные и вращательные спектры многоатомных молекул. – Москва: Рипол Классик, 2013. – 652 с. 2. Казицина Л.А. Применение УФ-, ИК-, ЯМР-спектроскопии в органической химии. – Москва: Рипол Классик, 2013. – 268 с. 3. Кантор Ч., Шиммел П. Биофизическая химия. – Москва: Рипол Классик, 1984. – Т. 1. – 366 с. 4. Тарасевич Б.Н. Основы ИК спектроскопии с преобразованием Фурье. Подготовка проб в ИК спектроскопии. – Москва: Изд-во МГУ. – 2012. – С.22 5. Kong J., Yu S. Fourier transform infrared spectroscopic analysis of protein secondary structures // Acta biochimica et biophysica Sinica. – 2007. – Т. 39. – № 8. – С. 549-559. 6. Eremeev N.L., Zaitsev S.Y. Рorcine pancreatic lipase as a catalyst in organic synthesis // Mini-Reviews in Organic Chemistry. – 2016. – Т. 13. – № 1. – С. 78-85. 7. Copeland R. A. ENZYMES. A Practical Introduction to Structure, Mechanism, and Data Analysis. Wiley-VCH; 2000. – 416 p. 8. Wedekind F., Tischer W. Immobilized Enzymes: Methods and Applications. In: Topics in Current Chemistry (volume 200) Springer Verlag; –1999. – pp. 95-126 . 9. Zaitsev S.Yu. Supramolecular Nanosized Systems at the Phase Interface: Concepts and Prospects for Bio-Nanotechnologies. LENAND; 2010. – 208 p. 10. Vulfson EN. Industrial application of lipases. In: Woolley P. Peterson SB. editors. Lipases – their structure, biochemistry and applications. Cambridge Univ. Press; – 1994. – pp. 271-288. 11. Schreier P. Enzymes and flavor biotechnology. In: Berger RG. Editor. Biotechnology of aroma compounds Springer: 1997. – pp.51-72.
Waiting