149

Показано,  что  6ʹʹ-n  –  кумароилпрунин  в  митохондриях  печени 
повышает окисления сукцината в состоянии V3, и снижает V4, в результате чего величина 
дыхательного  контроля  по  Чансу  и  коэффициент  АДФ/О  заметно  повышается,  а  в 
присутствии  ионов  кальция  подавляет  дыхательной  функции  митохондрии,  без 
существенных изменений показатели окислительного фосфорилирования. 

  • Ссылка в интернете
  • DOI
  • Дата создание в систему UzSCI 15-02-2021
  • Количество прочтений 147
  • Дата публикации 15-02-2021
  • Язык статьиRus
  • Страницы67-71
Русский

Показано,  что  6ʹʹ-n  –  кумароилпрунин  в  митохондриях  печени 
повышает окисления сукцината в состоянии V3, и снижает V4, в результате чего величина 
дыхательного  контроля  по  Чансу  и  коэффициент  АДФ/О  заметно  повышается,  а  в 
присутствии  ионов  кальция  подавляет  дыхательной  функции  митохондрии,  без 
существенных изменений показатели окислительного фосфорилирования. 

Ўзбек

6ʹʹ-n  –  кумароилпрунин  жигар  митохондриясида  сукцинатни  V3 
холатда оксидланишини тезлаштириб, V4 ни пасайтиради, натижада Чанс бўйича нафас 
кўрсаткичи  ва  АДФ/О  коэффициенти  сезиларли  даражада  ошади,  кальций  иштирокида 
эса,  митохондрияни  оксидланишли  фосфорланиш  кўрсаткичлари  деярли  ўзгармаган 
ҳолатда нафас олиш функцияси пасаяди. 

English

It  was  shown,  that  6ʹʹ-n-cuomaroilprunine  in  liver  mitochondria  increases 
succinate  oxidation  in  state V3  and  decreases V4,  as  a  result  respiratory  control  on Chance  and 
ADP/O   coefficient slightly increases, with the ions of calcium suppresses respiratory  functions of 
mitochondria, without important alterations of oxidative phosphorylation indexes. 

№ Имя автора Должность Наименование организации
1 Mamajanov M..
№ Название ссылки
1 Bootman V.D., Collins., Peppiatt C.M., Prothero L.S., MacKenzie L., de Smet P., Travers M., Tovey S.L., Seo J.S., Berridge M.J., Ciccolini F., Lipp P. Semin. Cell. Dey. Biol., 2001, V.12. P.3-10.
2 Berridge M.J. Nature, 1993, V.361, P.315-325.
3 Rizzuto R., Dastanutto C., Brini M., Murgica M., Pozzan T. J. Cell. Biol., 1994. V. 126. P. 1183-1194.
4 Leisey J.R, Grotiochann L.W., Scott D.A., Scaduto R.C. Am. J. Phsiol., 1993, V.265, H1203-H1208.
5 Stendahl O., Krause K.H., Krischer J., Jerstom P., Theler J.M., Clark R.A., Carpentier J.L., Lew D.P. Science, 1994, V.265, P.1439-1441.
6 Hawkins T.E., Merrifield C.J., Moss S.E. Cell Biochem. Biophys., 2000, V.33, P.275-296.
7 Gerke V., Moss S.E. Phys. Rev. 2002. V. 82. P. 331-371.
8 Bernardi P. Phys. Rev., 1999, V.79, P.1127-1155.
9 Forster C., Kane P.M. J. Biol. Chem., 2000, V.275, P.38245-38253.
10 Fortea M.I., Soler F., Fernandez-Belda F. J. Biol. Chem., 2001, V.276, P.37260-37272.
11 Smaili S.S., Etellato K.A., Burnett D. J. Biol. Chem., 2001, V.276, P.23329-23340.
12 Rizzuto R., Bernardi P., Pozzan T. J. Physiol., 2000, V.529, P.37-47
13 Gunter T.E., Buntinas L., Sparagna G., Eliseev R., Gunter K., Cell Calcium, 2000, V.28, P.285-296.
14 Pozzan T., Rizzuto R. Eur. J. Biochem, 2000, V.267, P.5269-5273.
15 McCormack J.G., Denton R.M. News Physiol. Sci. 1994. V. 9. P. 71-76.
16 Hansford R.G., Zorov D. Mol. Cell. Biol., 1998. V. 184. P. 359-369.
17 Hogeboom O.N., Shneider W.C., Pallade O.H. J. Biol. Chem. 1948. V. 172. N2. P. 619- 641.
18 Chance B., Williams G.R. Adv. Enzymol. 1956. V.17. P. 65-134.
19 .Lowry O.H., Rosebrough N.J., Farr A.L., Randall R.L. J. Biol. Chem. 1951. V. 193. P. 265- 275.
20 McCormack J.< Denton R.M. TIBS. 1986. v. 11, P. 234-269.
21 Wojtczak L., Boguzka K., Duszynski J., Zablocka B., Zolkewska A. Biochem. et biophys. Acta. 1990. v.1018. P. 177-181.
22 Klingenberg M. Membrane Biol. 1980. V. 56. P. 97-105.
23 Chance B., Hollunger G. Federat. Proc. 1957. V. 16. Pt 1. P. 163.
24 Wikstrom M., Krab K. Current topics in bioenergetics. 1980. V. 10. P. 52-100.
В ожидании